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汞(Ⅱ)與牛血紅蛋白相互作用的研究
本文采用紫外光譜(UV/VIS)、熒光光譜和圓二色譜等方法,對汞(Ⅱ)與牛血紅蛋白(BHb)的相互作用進行了研究.結果表明:Hg2+處理導致BHb紫外吸收的增加,出現LMCT帶,并隨Hg2+濃度的增加LMCT帶強度顯著增強.BHb分子中Soret帶的吸收隨著Hg2+作用時間的增加而持續降低,表明Hg2+使部分血紅素輔基從BHb中脫離出來.蛋白內源熒光光譜顯示,Hg2+與BHb的結合會影響蛋白質的三級結構和四級結構.遠紫外圓二色譜表明,Hg2+處理會導致BHb蛋白的α-螺旋含量減少.
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