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冰川環境耐冷菌的冷適蛋白酶分離純化及酶學性質

時間:2023-04-29 17:20:00 生物醫學論文 我要投稿
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冰川環境耐冷菌的冷適蛋白酶分離純化及酶學性質

采用離交和凝膠層析對"中國冰川1號"耐冷菌Bacillus cereus SYP-A2-3所產的蛋白酶進行分離純化,并進行酶學性質研究.與中溫酶相比,該蛋白酶具有較高的低溫催化活力,其最適催化溫度為42℃,適宜pH為7.0~8.5,SDS-PAGE測定的分子量(Mr)為34.2×103.金屬離子Mn2+、Ca2+對該酶有激活作用,Cu2+、Hg2+、pb2+、Co2+對其活性有一定抑制作用.該酶屬金屬蛋白酶,其活性受EDTA強烈抑制,不受PMSF抑制.該蛋白酶具有低溫酶典型的熱不穩定性,0℃下半衰期24 h,但Ca2+和一些低分子醇類物質能提高其穩定性.動力學數據分析表明,該蛋白酶在低溫下對底物親和能力高,在較寬溫度范圍內(25~45℃)均保持著較高的催化效能.圖7表3參17

作 者: 史勁松 許正宏 吳奇凡 陶文沂 SHI Jinsong XU Zhenghong WU Qifan TAO Wenyi   作者單位: 史勁松,吳奇凡,SHI Jinsong,WU Qifan(江南大學,生物工程學院,江蘇,無錫,214036)

許正宏,陶文沂,XU Zhenghong,TAO Wenyi(江南大學,生物工程學院,江蘇,無錫,214036;江南大學,教育部工業生物技術重點實驗室,江蘇,無錫,214036) 

刊 名: 應用與環境生物學報  ISTIC PKU 英文刊名: CHINESE JOURNAL OF APPLIED & ENVIRONMENTAL BIOLOGY  年,卷(期): 2006 12(1)  分類號: Q936  關鍵詞: 冷適微生物   金屬蛋白酶   蠟狀芽孢桿菌   分離純化  

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