兩種昆蟲抗凍蛋白抗凍活性差異的分子基礎

云杉蚜蟲(Choristoneura fumiferana)體內可產生一種抗凍蛋白(AFP),能夠保護其在寒冷的冬季安全越冬,這類昆蟲抗凍蛋白(簡稱 CfAFP)存在多種異構體,其中CfAFP-501和CfAFP-337均呈現相似的左手β-螺旋結構.實驗測定,相比CfAFP-337僅多出兩個插入螺旋環的CfAFP-501的抗凍活性竟然是CfAFP-337的3倍左右.蛋白異構體CfAFP-501顯著增強的抗凍活性和它的插入環數不成比例,當然也不能簡單歸因于兩個插入環所導致的與冰晶作用部位及接觸面積的增加.為了探討兩種昆蟲抗凍蛋白異構體抗凍活性差異的分子基礎,深入了解抗凍蛋白作用特點的普遍規律,分別使用分子力學、分子動力學模擬和量子力學方法來系統研究蛋白及其切割體與冰晶結合的結構特征及相互作用.結果表明,CfAFP-501中多數螺旋環比CfAFP-337具有更強的冰晶相互作用和破壞冰晶中水分子的成鍵的能力,由于螺旋長度增加導致CfAFP-501中各β-螺旋環之間協同效應的增強,是其具有顯著增強的抗凍活性的主要來源.這種協同作用對具有β-螺旋結構的抗凍蛋白起十分關鍵的作用和重要貢獻.

作 者： 周艷霞 譚宏偉 楊作銀 賈宗超 劉若莊 陳光巨   作者單位： 周艷霞,譚宏偉,劉若莊,陳光巨(北京師范大學化學學院,北京,100875)

楊作銀(北京化工大學理學院,北京,100029)

賈宗超(Department of Biochemistry,Queen's University,Kingston,Ontario,K7L3N6,Canada) 

刊 名： 中國科學B輯  ISTIC PKU 英文刊名： SCIENCE IN CHINA (SERIES B)  年，卷(期)： 2006 36(6)  分類號： Q96  關鍵詞： 昆蟲抗凍蛋白   協同效應   抗凍活性   β-螺旋   量子力學   分子力學   分子動力學  

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