酸性α-淀粉酶的分離純化與酶學性質研究

純化了枯草芽胞桿菌xm-1菌株酸性α-淀粉酶,并對其酶學性質進行了研究.通過硫酸銨沉淀和Sephadex G-75凝膠層析將酸性α-淀粉酶粗酶液純化了32.5倍,活力回收率為10.0%.酶性質測定結果表明,該酸性α-淀粉酶分子量約為60 kD,最適反應溫度為45℃、最適作用pH5 0,該酶在pH3 4-6 0下穩定,高溫耐受性差.Cu~(2+)、Zn~(2+)、EDTA對酶有不同程度的抑制作用,Ca~(2+)和Mn~(2+)對酶具有較強的激活作用.

作 者： 胡元森 潘濤 李翠香 Hu Yuansen Pan Tao Li Cuixiang   作者單位： 河南工業大學生物工程學院,河南工業大學糧油重點實驗室與工程中心,鄭州,450052  刊 名： 生物技術通報  PKU 英文刊名： BIOTECHNOLOGY BULLETIN  年，卷(期)： 2010 ""(3)  分類號： Q5  關鍵詞： 酸性α-淀粉酶   蛋白純化   酶學性質   Acid-stable α-amylase   Protein purification   Enzymatic properties  

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